18812.磷酸化修飾thr538位點(diǎn)調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)激酶(pkcθ)催化域結(jié)構(gòu)的模擬研究_第1頁(yè)
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1、南開(kāi)大學(xué)碩士學(xué)位論文磷酸化修飾Thr538位點(diǎn)調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)激酶（PKCθ）催化域結(jié)構(gòu)的模擬研究姓名：翟耀緒申請(qǐng)學(xué)位級(jí)別：碩士專(zhuān)業(yè)：生物物理學(xué)指導(dǎo)教師：吳雪201205AbstractAbstractProteinkinaseCOtype(PKCO)playsanimportantroleinthecellsignalingprocessItcorrelateswithmanyphysiologicalfunctionsanddisease

2、closelywhichmakesittobeanimportanttargetIthasbeenknownthatthephosphorylatedmodificationofsitesThr538onPKCOactivityloopplaysanimportantroleforproteinkinaseactivityToexplorethestructuralimpactsofPKC0withthephosphorylatedmo

3、dificationofThr538，themoleculardynamicssimulationsandmoleculardockingtechniquewereappliedThefollowingstaffhasbeenfulfilledinthisdissertation：1，F(xiàn)irstlywithmultipletemplates，themissingcoordinatesofPKC0werecomplementedwitht

4、hehomologymodelingtechnologyThehomologymodelingresultWasevaluatedbyPROCHECK，ERRATandPROSAAndthescoresshowthattheresultiSreliable2，RMSDofthemolecularsimulationresultsshowsthatthemutationofThr538leadstotheconformationalcha

5、ngesofthePKC0catalyticsubunitThephosphorylationofThr538canimprovethestabilityofthePKC0catalyticsubunitItshowsthemutationofThr538doesnotchangethestructureofthecatalyticsubunitThelowRMSFvaluesofaminoacidresiduesLys409，Asp5

6、04，Phe395、Asp522，Met444，andAsp561suggesttheseaminoacidresiduesbestableHoweverthehighRMSFvaluesofaminoacidresiduesSer390，Lys401，Asp419，His474，Asp533，Gly553，andGln582suggesttheseaminoacidresiduesbeveryflexibleinthecatalyti

7、cdomain3，ThesimulationshowsthatthephosphorylatedThr538tendstointeractwithAr9503andLys527byhydrogenbondingHowever，fortheunphosphorylatedThr538andthemutationofT538E，Glu528locatedinthebigleafofthisdomaininteractswiththeAr94

8、30intheChelixbyhydrogenbondingThephosphorylationstatesofThr538havehugeimpactonthisenzymestructure，especiallyonthepostureofthePKC0glycinerichregionItisdemonstratedthethisdomainisopenwhentheThr538iSphosphorylatedandthisdom

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