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1、F794780中圖分類碼:Q61,Q5182專業(yè)分類碼:081704學(xué)科分類代碼:1807130天津理工大學(xué)碩士學(xué)位論文蛋白質(zhì)折疊,結(jié)構(gòu)拆解和結(jié)合部位多樣性的研究(申請(qǐng)碩士學(xué)位)學(xué)科專業(yè):應(yīng)用化學(xué)研究方向:生物信息學(xué)研究生:田晶指導(dǎo)教師:黃積濤教授二零零五年一月Studiesofproteinfoldingmechanism,structuralsplittingandbindingsitediversityAbstractTherea
2、rethreeinformationsoarcesofproteinscienceinbioinformatics:sequence,structureandfunction111eproblemofproteinfoldingbelongstotherelationshipbetweenproteinsequenceanditsstructure;andtheproblemofrelationshipbetweenproteinstr
3、uctureanditsbiologicalfunctionaleoneofthelargestchallengesinmolecularbiologyStructuraldeterminantsofproteinfoldingmechanismwerestudiedWeassumedthatthereisarepulsivepotentialbetweenaminoacidresiduepairsinproteinstructureW
4、henproteinfolds,theirconformationcollapsesAresidueliesclosetoanotherresidueandSOwouldcausesterichindrancetolutherfoldSothefoldingratedecreasedquicklywitllanincreasingmagnitudeoftherepulsivebarrierTwodifferentmathematical
5、formulaswcfeusedtodescribethepotentialfunetionOneisanequationbased011Lennard/onesformulawhichthepotentialiSinverselyproportionaltesiduedistancetothe65thpower(E=1,礦3、。TheotheriSsimilartoMorseformulaandthepotentialdecrease
6、dexponentiallywithincreaseinthedistance忸=e156)【d)66twostateproteinsmultistateproteinsandshortpeptidewereanalyzedstatistically11他resultshowsastrongcorrelationbetweenthepotentialsandfoldingrates,whichcorrelationeoefficiema
7、rcO80and081,t刪ve1yContactresidues趣ethedeteminantsofprotein—foldingkineticsProtein嗣nKtl∞∞,especiallytertiarystructures,arecloselyrelatedtotheirbiologicalrolesHoweveritisdifficulttodistinguishbetweensecondarystructureandte
8、rtiaryoneHere,thebackbonestructureofaproteinWassuppressedthenoiseofhi【ghfrequencyandfoldingpatternoflowfrequencyWasreserved11Iisimpliesthatsecondarystnlctureisremovedfromproteinstructureand“pure’tertiaryslructureisobtain
9、edThjsapproachhighii曲tsthelongrangestructureofproteinandCanprovideadatasourceforpredictionofproteinstructttreItisverydifficulttosuperposethespatialstructuresofproteinsinstudyoftherelationshipbetweenproteinstructuresandth
10、eirfunctionsWehereinselectedporphyrinbindingmyoglobinproteinswhicharedifferentinsequenceandstructure‰msuperpositionofglobalstructuresofproteinsWasperformedusingligandsupcrpositionStructuraldiversityofaseriesofproteinsiss
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