酪蛋白巨肽對_乳球蛋白熱變性-熱聚合的影響研究.pdf

1、乳清蛋白因其卓越的界面性質(zhì)、凝膠性等物理化學(xué)特性被廣泛應(yīng)用于食品工業(yè)生產(chǎn)中。酪蛋白巨肽(caseino-macropeptide,CMP)是κ酪蛋白的水解產(chǎn)物,存在于大多數(shù)乳清粉中。由于生產(chǎn)方式的不同,商品化的濃縮乳清蛋白(WPC)和分離乳清蛋白(WPI)中含有不等量的CMP。CMP的理化性質(zhì)可能會改變?nèi)榍宓鞍自谧鳛榕淞鲜褂脮r的某些功能,限制了其在一些產(chǎn)品中的使用。本文研究了不同熱處理溫度下,CMP對β乳球蛋白(β-Lg)熱變性動力學(xué)的

2、影響;比較了不同熱變性條件下形成的CMP/β-Lg熱聚合產(chǎn)物的粒度和結(jié)構(gòu);探討了CMP/β-Lg熱變性和熱聚合的反應(yīng)機(jī)制。
　　本文首先采用HPLC分析了加熱過程中天然β-Lg殘留量,并從pH值、質(zhì)量比例、加熱溫度和鈣離子強(qiáng)度四個方面,分步探討了CMP對β-Lg熱變性/熱聚合的動力學(xué)作用。研究結(jié)果表明,體系的pH可以顯著地影響CMP對β-Lg熱變性作用(p<0.05);β-Lg/CMP質(zhì)量比和pH可以顯著地影響熱變性反應(yīng)速度(p<

3、0.05),pH4.0時CMP濃度與β-Lg變性程度呈正相關(guān)(p<0.01);在pH6.7時,Ca2+能夠加速β-Lg變性程度,但是CMP的存在,可以顯著地降低Ca2+對程度的影響(p<0.05),而在pH4.0時,Ca2+對β-Lg熱變性作用不顯著(p>0.05),但是Ca2+和CMP同時存在時,β-Lg熱變性作用顯著(p<0.05)。
　　此外,采用散射光法分析了β-Lg熱聚合的粒度,以及采用非變性凝膠電泳測定了共價聚合物的聚

4、合度。研究結(jié)果表明,在pH6.7和pH4.0時,β-Lg熱變性/熱聚合的反應(yīng)機(jī)制不同,CMP對β-Lg變性反應(yīng)的作用機(jī)制也不相同;在pH6.7,β-Lg暴露的疏水基團(tuán)與CMP的疏水區(qū)域發(fā)生相互作用;在pH4.0,帶正電的β-Lg與帶負(fù)電的CMP發(fā)生靜電作用,因此,pH4.0時CMP對β-Lg熱變性/熱聚合反應(yīng)的影響比在pH6.7時顯著。
　　乳清蛋白由多種蛋白質(zhì)組成,在熱處理過程中會發(fā)生一系列復(fù)雜反應(yīng),本文只討論了CMP對β-Lg