二十種基本氨基酸簡寫符號

1、二十種基本氨基酸簡寫符號丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gln谷氨酸Glu組氨酸His異亮氨酸Ile甘氨酸Gly天冬酰胺Asn亮氨酸Leu賴氨酸Lys甲硫氨酸Met苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro絲氨酸Ser蘇氨酸Thr色氨酸Trp酪氨酸Tyr纈氨酸Val1.等電點：在某一特定pH值溶液時，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場中不向電場的正極或負極移動，這時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。2.雜多糖：

2、水解時產生一種以上的單糖或和單糖衍生物，例如果膠物質、半纖維素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.復合糖：糖類的還原端和蛋白質或脂質結合的產物。4.蛋白多糖：又稱黏多糖，為基質的主要成分，是多糖分子與蛋白質結合而成的復合。5.糖蛋白：糖蛋白是一類復合糖或一類綴合蛋白質糖鏈作為綴合蛋白質的輔基，一般少于是15個單糖單位，也稱寡糖鏈或聚糖鏈。6.糖胺聚糖：曾稱粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一類由重復的二糖單位構成的雜多糖，其通式為：【己糖醛酸己

3、糖胺】n，n隨種類而異，一般在20到60之間。7.復合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所謂非脂分子成分（磷酸、糖和含氮堿等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合稱為鞘脂。8.必需脂肪酸：體內不能合成或合成速度不能滿足機體需要，必須通過食物供給。9.脂蛋白：是由脂質和蛋白質以非共價鍵結合的復合體。10.活化能：指在一定溫度下，1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能11.過渡態(tài)：在酶催化反應中，酶與底物或底物類似物間瞬

4、時生成的復合物，是具有高自由能的不穩(wěn)定狀態(tài)。12.全酶：(1)由蛋白質組分(即酶蛋白)和非蛋白質組分(一般為輔酶或激活物)組成的一種結合酶。(2)含有表達全部酶活性和調節(jié)活性所需的所有亞基的一種全寡聚酶。13.反饋抑制：是指最終產物抑制作用，即在合成過程中有生物合成途徑的終點產物對該途徑的酶的活性調節(jié)，所引起的抑制作用。14.多酶復合體：多種酶靠非共價鍵相互嵌合催化連續(xù)反應的體系，稱為多酶復合體15.酶的專一性：指酶對底物的選擇性，也稱

5、特異性。16.誘導契合學說：當?shù)孜锖兔附佑|時，可誘導酶分子的構象變化，使酶活性中心的各種基團處于和底物互補契合的正確空間位置，有利于催化。17.不可逆性抑制：抑制劑(大多數(shù)毒物)和酶的結合是共價的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“復活”，必須通過特殊的化學處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。18.可逆性抑制：抑制劑與酶的結合是非共價的、可逆的，可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑，使酶活性恢復。19.競爭性抑制：I和S結構相似，競爭酶的

6、活性部位，如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制。20.非競爭性抑制：I與酶活性部位以外的地方結合，既能與游離酶E結合，也能與ES結合，并且底物和抑制劑與酶的結合嚴格地互不干擾，有人稱之為純非競爭性抑制。21.反競爭性抑制：I只能和ES結合，形成IES三元復合體。I不影響酶與底物的結合，但它阻止IES生成產物。I傾向于使ES復合體更加穩(wěn)定。22.活性部位（活性中心）：與催化作用相關的結構特點，酶分子中直接和底物結合并起催化反應的空間部位。23.親

7、核催化劑：在催化作用中將一對電子提供給某一反應物的催化劑24.鄰近效應：在酶促反應中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應叫做鄰近效應。聚集在一起，以避開與水的接觸。3、何謂原始生物分子？它包括哪些類分子？原始生物分子:分子生物學認為：目前千變萬化的生物世界，是由億萬年前的30種原始生物分子構件，經過不斷進化、演變而來的，它們包括：第一類：2

8、0種氨基酸；第二類：5種堿基；第三類：2種單糖；第四類：1種醇（甘油）；第五類：1種脂肪酸（棕櫚酸）；第六類：1種胺（膽堿）第二章蛋白質的構件——氨基酸將含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、蘇氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98）和賴氨酸（pI=9.74）的PH3.0的檸檬酸緩沖液，加到預先用同樣緩沖液平衡過的強陽離子交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱，并分部收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來

9、？答：Asp，Thr，Gly，Leu，Lys第三章蛋白質的通性、純化和表征1、為什么說蛋白質溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的原因：1）蛋白質顆粒大?。簆r顆粒大小恰好適于形成膠體2）帶有電荷：在非pI的pH條件下，由于同種Pr顆粒表面帶有相同電荷。3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布許多帶電基團和極性基團，它們對水有高度親和力，在水溶液中會把水分子吸附在分子的表面形成一層較厚的水化膜。3、有機溶劑引起蛋白質沉淀的主要原因是

10、什么？：加入有機溶劑會降低溶液的介電常數(shù)；溶質分子間的作用增加會使蛋白質分子表面可解離基團的離子化程度減弱，水化程度降低，引起蛋白質脫去水化層。4、試述蛋白質分離純化的一般原則：分離純化蛋白質一般經過：前處理、粗分級分離和細分級分離。1、前處理：破碎生物組織；選擇合適的緩沖液把蛋白質提取出來；如果所要的蛋白質主要集中在細胞的某一組分中，如細胞核、染色體、核糖體，則可用差速離心法進行分離。2、粗分級分離：采用的方法有分段鹽析法；等電點沉淀

11、法和有機溶劑分級分離法等。3、細分級分離：采用的方法一般有層析法；凝膠過濾法；離子交換層析法；吸附層析和親和層析，必要時選擇電泳法作進一步純化。5、在下面所指的PH條件下，下述蛋白質在電場中向正極還是向負極移動，還是不動？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.09.1和11。答：（a）正極；（b）負極，正極；（c）負極，不動，正極第四章蛋白質的共價結構1、有一個A肽，經酸解

12、分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和兩個NH3分子組成。當A肽與FDNB試劑反應后得DNPAsp；當用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將A肽用胰蛋白酶降解時，得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4時，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val）可給除DNPHis，在pH6.4時，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時，也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、

13、Tyr）在pH6.4時全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4時帶正電荷。問A肽的氨基酸序列如何？[AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal]2、今有一個七肽，經分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未經糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產生αDNP氨基酸。經糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Ar

14、g。這兩個肽段分別與FDNB反應，可分別產生DNPSer和DNPLys。此肽與胰蛋白酶反應能生成兩個肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結構怎樣？[它是一個環(huán)肽，序列為：PheSerAlaTyrLysProArg]3、一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為AlaCysPheProLysArgTrpCysArgArgValCys；鏈2為CysTyrCysPheCys