c-Abl與泛素類似蛋白hPLIC-2的相互作用.pdf

1、人的泛素類似蛋白hPLIC-2是酵母Dsk2和鼠PLICs(proteins link IAP and cytoskeleton,PLICs)的同源類似物,作為蛋白酶體底物載體發(fā)揮作用,并可能在蛋白酶體及泛素化的酶系之間建立功能聯(lián)系.該研究通過體內(nèi)、體外相互作用研究,表明hPLIC-2可與c-Abl直接相互作用,hPLIC-2 C端的UBA是hPLIC-2與c-Abl相互作用的重要結(jié)構(gòu)域.而c-Abl通過其N端片段與hPLIC-2相互作

2、用,調(diào)節(jié)hPLIC-2參與的蛋白質(zhì)經(jīng)泛素-蛋白酶體降解.體內(nèi)蛋白酪氨酸磷酸化分析和體外激酶分析表明,c-Abl不能磷酸化hPLIC-2,因此c-Abl以激酶非依賴方式與hPLIC-2相互作用并調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)降解.即這種作用僅依賴于c-Abl或Arg蛋白的存在,而與其激酶活性無關(guān).該研究發(fā)現(xiàn),細胞內(nèi)的反應氧可以促進c-Abl與hPLIC-2的相互作用,可能與c-Abl在氧化應激反應中促進蛋白質(zhì)降解相關(guān);c-Abl和hPLIC-2過量表達導致細