α-淀粉酶與抑制劑和直鏈淀粉20相互作用的動力學研究.pdf

1、本文利用hyperchem7.5軟件在OPLS力場下，分別模擬了直鏈淀粉20和抑制劑單體的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，并選用分子動力學的方法模擬計算了黃粉蟲體內(nèi)α-淀粉酶和直鏈淀粉20和抑制劑所含結(jié)晶水不同比例時的相互作用，結(jié)合相關的QSAR性質(zhì)，得出黃粉蟲體內(nèi)α-淀粉酶與直鏈淀粉20和抑制劑之間相互作用時的最適溫度。 黃粉蟲體內(nèi)α-淀粉酶與直鏈淀粉20相互作用時：(1)在不考慮結(jié)晶水作用的情況下，通過模擬得到280K是α-淀粉酶與直鏈淀粉2

2、0反應的最適溫度，與實驗結(jié)果較為吻合。直鏈淀粉20與結(jié)晶水不能夠很好結(jié)合，加入酶以后，體系能量會變得更低，因此將α-淀粉酶加入帶有結(jié)晶水的直鏈淀粉20中，反應能夠進行的。α-淀粉酶與結(jié)晶水能夠很好結(jié)合，體系能量已經(jīng)變得很低，繼續(xù)加入直鏈淀粉20，體系能量不會變得更低，因此將淀粉加到帶有結(jié)晶水的酶中，反應是不能夠進行的；(2)通過分析所得到勢能數(shù)據(jù)發(fā)現(xiàn)：當α-淀粉酶和淀粉結(jié)晶水比例為5：5和4：6兩種情況下，結(jié)合能最低點分別在320K，3

3、40K；(3)比較相關的QSAR性質(zhì)，當結(jié)晶水比例與折射率或極化率相同時，最適溫度為340K。 抑制劑抑制α-淀粉酶活性的機理及其反應的最適條件，這些問題一直是人們感興趣的課題。本文研究了黃粉蟲體內(nèi)α-淀粉酶與其抑制劑相互作用時：(1)在不考慮結(jié)晶水作用的情況下，通過模擬得到280K是α-淀粉酶與抑制劑反應的最適溫度，與實驗結(jié)果較為吻合。抑制劑和酶與水都能夠很好結(jié)合，且這兩個水合物結(jié)合得非常牢固，但是第三個單體很難與它們結(jié)合。