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1、蛋白翻譯后的修飾如磷酸化、泛素化、類泛素化和乙?;诟鞣N生命活動過程中起到了重要的作用。近年來,隨著非組蛋白乙?;陌l(fā)現(xiàn),乙?;揎椩絹碓匠蔀殛P(guān)注的熱點。乙?;揎椏梢哉{(diào)節(jié)組蛋白和非組蛋白的各種功能,如轉(zhuǎn)錄活性,蛋白與蛋白之間的相互作用,以及蛋白的亞細胞分布等。雖然已經(jīng)發(fā)現(xiàn)許多轉(zhuǎn)錄因子包括核受體可以被乙?;且朁S素X受體能否發(fā)生乙?;耙阴;绾伪徽{(diào)控等問題尚不清楚。 在本文研究中,我們發(fā)現(xiàn)了RXRa的賴氨酸第145位點可以
2、被p300乙酰化,乙?;腞XRa結(jié)合到DNA上,加強其轉(zhuǎn)錄激活活性;此外我們還發(fā)現(xiàn)了孤兒受體TR3是p300誘導(dǎo)RXRa酰化的負調(diào)節(jié)因子。首先,TR3通過與RXRa結(jié)合抑制了p300誘導(dǎo)的RXRa乙?;?。其次,TR3與p300競爭結(jié)合RXRa,在RXRa的特異性配體9-cis RA作用下,RXRa與TR3結(jié)合增強,并以異源二聚體形式轉(zhuǎn)運到線粒體;與此同時,RXRa與p300的結(jié)合減弱,p300誘導(dǎo)的RXRa乙?;娃D(zhuǎn)錄活性被抑制。最后
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