簡介：歡迎光臨大連醫(yī)科大學(xué)百度貼吧歡迎光臨大連醫(yī)科大學(xué)百度貼吧百度貼吧百度貼吧_大醫(yī)吧大醫(yī)吧HTTP//TIEBABAIDUCOM/FKW???CHAPTER1NUCLEICACIDSI、CHOOSEONECORRECTANSWERMARKYOURANSWERBYCIRCLINGTHECAPITALLETTERYOUCHOOSE1THEDIRECTIONOFNUCLEICACIDISAFROMNTOCBFROM5’TO3’CFROMCTONDFROM3’TO5’ENONEOFABOVE2THEDESCRIPTIONOFTHESECONDARYSTRUCTUREOFDNADOUBLEHELIXARECORRECT,EXCEPTATWOANTIPARALLELSTRANDSBDEOXYRIBOSEPHOSPHATEFRAMELOCATEDOUTSIDETHESTRANDSCTWOSTRANDSAREJOINEDBYHYDROGENBONDFORMEDBETWEENATANDGCDDIAMETEROFHELIXIS2NM,AND10BASESINEACHTURNENUCLEOSOMEISTHESTRUCTUREUNITOFDNADOUBLEHELIX3THECORRECTDESCRIPTIONABOUTTMISATHETEMPERATUREATWHICHHALFOFTHEMAXIMUMABSORBANCEVALUEOFDNAAT260NMDURINGHEATDENATURATIONBTHETEMPERATUREATWHICHMAXIMUMABSORBANCEVALUEOFDNAAT260NMDURINGHEATDENATURATIONCTHEOPTIMUMTEMPERATUREFORDNASYNTHESISDHIGHTMVALUEISRELATEDTOLOWGCCONTENTETHETEMPERATURETOFORMDNAANDRNAHYBRIDMOLECULE4IFTHECODENOFMRNAISACG,THENTHEANTICODENOFTRNAISAUGCBTGCCGCADCGUETGC5THELINKAGEBETWEENNUCLEOTIDESISA2’,3’PHOSPHODIESTERBONDB3’,5’PHOSPHODIESTERBONDC2’,5’PHOSPHODIESTERBONDDHYDROGENBONDEPEPTIDEBOND6THETEMPLATESTRANDOFDNAIS5’ATTCAG3’,ITSTRANSCRIPTISA5’GACTTA3’CLYSDARGESER2WHICHISTHELINKAGEBONDFORTHEPEPTIDEAHYDROGENBONDBPEPTIDEBONDCHYDROPHOBICINTERACTIONSDELECTROSTATICINTERACTIONE3’,5’–PHOSPHODIESTERBOND3THEPROTEINMOLECULEPI65WILLMOBILETHETOPOSITIVEELECTRODEWHENTHEPHOFELECTROPHORESISBUFFERISAPH30BPH40CPH50DPH65EPH804THEAMINOACIDINPROTEINSISALΒAIMNOACIDSBDΒAIMNOACIDSCLΑAIMNOACIDSDDΑAIMNOACIDSEALLOFABOVE5THECHEMICALBONDINCHARGEOFMAINTAININGSECONDARYSTRUCTUREOFPROTEINSISASALTBRIDGEBDISULFIDEBONDCHYDROGENBONDDPEPTIDEBONDEHYDROPHOBICINTERACTION6THECHEMICALBONDINCHARGEOFTHEPRIMARYSTRUCTUREOFPROTEINSISASALTBRIDGEBDISULFIDEBONDCHYDROGENBONDDPEPTIDEBONDEPHOSPHODIESTERBONDIIII、FILLINTHEBLANKS1THESECONDARYSTRUCTURESOFPROTEININCLUDE___________,___________,___________,AND___________

簡介：?？荚図樌?生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料第二章核酸化學(xué)第二章核酸化學(xué)1、說明堿基、核苷、核苷酸和核酸之間在結(jié)構(gòu)上的區(qū)別。堿基主要是指嘌呤和嘧啶的衍生物，是核苷、核苷酸和核酸的主要成分；而核苷是在堿基上連一個戊糖而形成；核苷酸是核苷的磷酸酯，是核苷酸結(jié)構(gòu)中戊糖上5號位相連接的羥基被一個磷酸分子酯化的產(chǎn)物；核酸是以核苷酸為基本結(jié)構(gòu)單元所構(gòu)成的巨大分子。2、試從分子大小、細(xì)胞定位以及結(jié)構(gòu)和功能上比較DNA和RNA。DNA由兩條互補的脫氧核糖核甘酸亞單元的鏈組成的雙螺旋結(jié)構(gòu)，RNA僅是比DNA小得多的核糖核苷酸亞單元單鏈結(jié)構(gòu)；DNA中有胸腺嘧啶T，但無尿嘧啶U，但RNA則相反，DNA主要是攜帶生物的遺傳信息，指揮蛋白質(zhì)的合成等，而RNA則在于遺傳信息的翻譯，轉(zhuǎn)錄等，有時也可以作為一種催化劑在生物的生命活動起一定的作用。3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點有哪些（1）、天然DNA分子由兩條反向平行的多聚脫氧核苷酸鏈組成，一條的走向為5′3′,另一條鏈的走向為3′5′。兩條鏈沿一個假想的中心軸右旋相互盤繞，形成大溝和小溝。（2）、磷酸和脫氧核糖作為不變的鏈骨架成分位于螺旋外側(cè)，作為可變成分的堿基位于螺旋內(nèi)側(cè)。（3）、螺旋的直徑為2NM，相鄰堿基平面的垂直距離為034NM。螺旋結(jié)構(gòu)每隔10個堿基重復(fù)一次，間距為34NM。（4）、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是十分穩(wěn)定的。（穩(wěn)定力量主要有兩個一個是堿基堆積力。一個是堿基配對的氫鍵。P25）4、正確寫出與下列寡核苷酸互補的DNA和RNA序列（1）GATCAA（2）TGGAAC（3）ACGCGT（4）TAGCATCTAGTTACCTTGTGCGCAATCGTA（DNA）CUAGUUACCUUGUGCGCAAUCGUA（RNA）7．從兩種不同細(xì)菌提取得DNA樣品，其腺嘌呤核苷酸殘基分別占其核苷酸殘基總數(shù)的32和17，計算這兩種不同來源DNA的4種脫氧核苷酸殘基的相對百分組成。兩種細(xì)菌中有一種是從溫泉（64℃）中分離出來的，該細(xì)菌DNA具有何種堿基組成為什么答第一種細(xì)菌腺嘌呤核苷酸占32，鳥嘌呤核苷酸占18，胸腺嘧啶核苷酸占32，胞嘧啶核苷酸占18；第二種細(xì)菌腺嘌呤核苷酸占17，鳥嘌呤核苷酸占33，胸腺嘧啶核苷酸占17，胞嘧啶核苷酸占33。該種細(xì)菌從溫泉中分離出來，說明它的DNA結(jié)構(gòu)非常牢固，也就是說堿基之間形成的化學(xué)鍵較牢固，由此可以推知G≡C（三個氫鍵）在此細(xì)菌的DNA組成中較多。8、解釋名詞（1）、增色效應(yīng)與減色效應(yīng)核酸變性后，對上紫外光的吸收增加，這種效應(yīng)稱為增色效應(yīng)。反之則為減色效應(yīng)。（2）DNA復(fù)性與分子雜交變性DNA的兩條單鏈的堿基可以重新配對，恢復(fù)雙螺旋結(jié)構(gòu)，這一過程稱為DNA的復(fù)性；如果把不同的DNA鏈放在同一溶液中做變性處理，或把單鏈DNA與RNA放在一起，只要有某些區(qū)域（即鏈的一部分）有堿基配對的可能，它們之間就可以開成局部的雙鏈，這一過程則稱為DNA的分子雜交。（3）TM值稱熔解溫度（MELTINGTEMPERATURE），指消光值A(chǔ)260達(dá)到最大值一半（即最大增色效應(yīng)的50）時的溫度。第三章第三章蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)1、什么是氨基酸、蛋白質(zhì)的等電點其大小與什么有關(guān)在某一特定的PH條件下，氨基酸分子在溶液中解離成陽離子和陰離子的數(shù)目和趨勢相等，即氨基酸分子內(nèi)部所帶凈電荷為零，在電場中既不向陰極也不向陽極移動，這時氨基酸所處的溶液的PH即為該氨基酸的等電點，其大小與氨基酸的種類有關(guān)，種類不同，等電點也有所不同。當(dāng)溶液在某一特定的PH時，使蛋白質(zhì)所帶的正電荷與負(fù)電荷恰好相等，即凈電荷為零，這時溶液的PH稱為該蛋白質(zhì)的等電點；蛋白質(zhì)等電點的大小與它所含氨其酸的種類和數(shù)量有關(guān)。（氨基酸較多，等電點偏高，反之偏低）2、蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象可以是無限的嗎為什么根據(jù)研究，多肽鏈真正能夠存在的構(gòu)象為數(shù)很有限的。因為在二面角（）的某些取值時，主鏈上的原子之間或主鏈上的原子與側(cè)鏈R基團之間會發(fā)生空間相撞，也就是說這時非鍵合原子不符合標(biāo)準(zhǔn)接觸距離。這樣的構(gòu)象也就不可能存在。3、已知（1）卵清蛋白PI為46；（2）B乳球蛋白PI為52；（3）糜蛋白酶原PI為91。問在PH52時上列蛋白質(zhì)在電場中向陽極移動還是向陰極移動或者不移動（注當(dāng)某蛋白質(zhì)處在PH小于它的等電點的溶液時，帶正電荷，在電場中向負(fù)極移動；當(dāng)其處在PH大于它的等電點的溶液時，帶負(fù)電荷，在電場中向正極移動；相等時則不移動。）根據(jù)注解，卵清蛋白PI〈PH，帶負(fù)電，向正極移動；B乳球蛋白PIPH，不移動；糜蛋白酶原PI〉PH，帶正電，在電場向負(fù)極移動。?？荚図樌?在酶促反應(yīng)過程中，其速度受底物濃度、PH值、溫度、激活劑、抑制劑等因素的影響。4、米氏方程的實際意義和用途是什么米氏方程VVMAXS/KMS式中V酶促反應(yīng)速度VMAX酶完全被底物飽和時的最大反應(yīng)速度；S底物濃度；KM米氏常數(shù)（KM的涵義是酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。KM的大小依賴于特殊的底物和環(huán)境條件。不同的酶有不同的KM，一個酶對一個底物有一定的KM，當(dāng)一個酶有多個底物時則對應(yīng)于每一個底物的KM也不相同，其中KM最小的底物為酶的最適底物）測定KM最常見的方法是雙倒數(shù)作圖法，詳見P111。5、磺胺類藥物能抑制細(xì)菌的生長，其作用原理是什么對磺胺藥敏感的細(xì)菌不能直接利用周圍環(huán)境中的葉酸，只能利用PABA和二氫喋啶，在細(xì)菌體內(nèi)經(jīng)二氫葉酸合成酶的催化合成二氫葉酸，再與PABA競爭二氫葉酸合成酶，阻礙二氫葉酸的合成，從而影響核酸的生成，抑制細(xì)菌生長繁殖。6、有機磷農(nóng)藥毒性的機理是什么有機磷化合物能與胰蛋白酶或乙酰膽堿酯酶活性中心的SER殘基反應(yīng)，形成穩(wěn)定的共價鍵而使酶喪失活性。乙酰膽堿是昆蟲和脊椎動物體內(nèi)傳導(dǎo)神經(jīng)沖動和刺激的化學(xué)介質(zhì)。乙酰膽堿酯酶催化乙酰膽堿水解為乙酸和膽堿?？嘁阴Ｄ憠A酯酶被抑制，則會導(dǎo)致乙酰膽堿的積累，因而引起一系列神經(jīng)中毒癥狀，神經(jīng)過度興奮導(dǎo)致功能失調(diào)，最終導(dǎo)致死亡。這就是有機磷化合物的毒性原理。第五章第五章維生素與輔酶維生素與輔酶1、1G淀粉酶定容到1000ML取1ML測酶活力，5MIN水解025G淀粉，計算每克酶制劑所含淀粉酶活力單位數(shù)。（在最適條件下每小時分解1G淀粉的酶量為一個活力單位）解根據(jù)題目可知，該酶制劑為1/1000G，5MIN水解025G淀粉，則一小時60MIN應(yīng)水解（60/5）02530G,則1G酶制劑水解的淀粉量應(yīng)該為1000353500G,所以每克酶制劑所含淀粉酶活力單位數(shù)為3000。2、COA輔酶A的組成及功能在體內(nèi)，泛酸與巰基乙胺、3′磷酸AMP縮合形成輔酶A。輔酶A主要起傳遞?；淖饔茫歉鞣N?；D(zhuǎn)移酶的輔酶；通過親核攻擊轉(zhuǎn)移活化的?；?；吸取一個質(zhì)子活化?；腁氫。被廣泛用做各種疾病的重要輔助藥物。第六章第六章生物膜的結(jié)構(gòu)與功能生物膜的結(jié)構(gòu)與功能1、名詞解釋（1）外周蛋白也稱周緣蛋白，一般占膜蛋白總量的2030，易溶于水，與膜脂的親水部分靠近而分布于脂雙層的內(nèi)表面和外表面。（2）內(nèi)在蛋白也稱整合蛋白，占膜蛋白總量的7080。這類蛋白含有較多的疏水性氨基酸或者親脂性基團，它們分布于分子表面，因此，能與膜脂的疏水部分接近，并結(jié)合十分牢固，只有用較劇烈的條件才能將它們?nèi)芙庀聛怼?、生物膜的重要組成成分是什么這些組分的化學(xué)特征是什么生物臘主要由蛋白質(zhì)和脂質(zhì)構(gòu)成，有的臘還含有110的多糖，多糖與脂質(zhì)和蛋白質(zhì)結(jié)合分別生成糖脂和糖蛋白（統(tǒng)稱為膜糖）（1）膜蛋白生物膜的功能成分，它們除了起結(jié)構(gòu)作用外，都具有生物功能，如作為催化作用的酶、作為運輸載體或泵、作為能量轉(zhuǎn)化的氫或電子遞體、作為信息傳遞的受體蛋白等。（2）膜脂包括磷脂、糖脂、硫脂、固醇等。3、膜的脂質(zhì)雙分子層是根據(jù)哪些證據(jù)提出的膜組分的不對稱分布和生物膜的流動性。4、液態(tài)鑲嵌模型的主要內(nèi)容是什么流動鑲嵌模型突出了膜的流動性和不對稱性，認(rèn)為細(xì)胞膜由流動的脂雙層和嵌在其中的蛋白質(zhì)組成。磷脂分子以疏水性尾部相對，極性頭部朝向水相組成生物膜骨架，蛋白質(zhì)或嵌在脂雙層表面，或嵌在其內(nèi)部，或橫跨整個脂雙層，表現(xiàn)出分布的不對稱性。第七章第七章糖類化合手代謝糖類化合手代謝1、名詞解釋（1）限速酶（2）BMP（3）糖異生作用指生物體利用非碳水化合物的前體（如丙酮酸或草酰乙酸）合成葡萄糖的過程。（4）糖核苷酸UDPG的中文名稱是尿苷二磷酸葡萄糖，而ADPG的中文名稱是腺苷二磷酸葡萄糖，它們是重要的活化單糖，稱為糖核苷酸。（5）底物水平磷酸化在底物氧化過程中，形成某些高能中間產(chǎn)物或某種高能狀態(tài)，再通過酶的作用促使其將能量轉(zhuǎn)給ADP生成ATP的過程。2、什么是乙醛酸循環(huán)其有什么生物學(xué)意義乙醛酸循環(huán)GLYOXYLATECYCLE存在于微生物和植物的以乙酸作為碳源，并作為能源來利用時所進行的代謝途徑。另外也是種子在靠貯藏脂肪發(fā)芽時，把腈肪酸分解成乙酰輔酶A的循環(huán)代謝過程。其特點是異檸檬酸通過異檸檬酸酶（ISOCITRATASEC4131）分解成琥珀酸和乙醛酸以及乙醛酸和乙酰輔酶A（COA）結(jié)合而形成蘋果酸。其生物學(xué)意義除了提供能量及中間產(chǎn)物外，

簡介：2008年生物化學(xué)與分子生物學(xué)考博試題一名詞解釋密碼子的變偶性程序性死亡岡崎片斷單克隆抗體基因治療SD序列移碼突變Z型DNA蛋白質(zhì)組學(xué)反向PCR二大題簡述真核生物5’帽子結(jié)構(gòu)和功能。簡述NO作為信號分子的調(diào)節(jié)作用。運用你所學(xué)的知識和可能的實驗經(jīng)驗，研究一個新基因的生理功能。已知A和B蛋白質(zhì)作用于同一生理功能，至少用三種方法證明A和B之間有無相互作用，并給出所用原理。結(jié)合當(dāng)前科學(xué)前沿，闡述真核生物基因表達(dá)調(diào)控。0808中科院分子生物學(xué)試題中科院分子生物學(xué)試題1、表觀遺傳，及調(diào)控方式，還有蛋白質(zhì)通過哪些共價修飾調(diào)控其功能2、蛋白質(zhì)與DNA結(jié)合的方法和比較，EMSA和DNASE1足跡法3、密碼子改造研究新蛋白藥物，原理，關(guān)鍵和方法4、設(shè)計研究未知基因（預(yù)測兩個跨膜區(qū)域）功能的實驗方案（不低于4個）5、質(zhì)粒改造原則6、誘導(dǎo)全能干細(xì)胞的方法，實驗方案等。（去年的NATURE上發(fā)表的）個人認(rèn)為除了第二和五題之外，其它的題目都屬于一騎絕塵的，要么會，要么不會，想蒙是絕對沒門的。這門專業(yè)課能及格，我想都不錯了，特別是1，3，6題。不知道大家做的如何，反正第一題，我是意思都沒看懂，不知道連續(xù)的3問是不是指1個東西。還是最后1問是單獨的，與前面的2問無關(guān)20082008年中科院動物所生物化學(xué)與分子生物學(xué)年中科院動物所生物化學(xué)與分子生物學(xué)博士題博士題一名詞解釋密碼子的變偶性程序性死亡岡崎片斷單克隆抗體基因治療SD序列移碼突變Z型DNA蛋白質(zhì)組學(xué)反向PCR二大題簡述真核生物5’帽子結(jié)構(gòu)和功能。簡述NO作為信號分子的調(diào)節(jié)作用。運用你所學(xué)的知識和可能的實驗經(jīng)驗，研究一個新基因的生理功能。已知A和B蛋白質(zhì)作用于同一生理功能，至少用三種方法證明A和B之間有無相互作用，三、哺乳動物生殖細(xì)胞（配子）發(fā)生為例，簡述減數(shù)分裂異同點（18分）四、詳述造血干細(xì)胞的增殖分化的調(diào)節(jié)（18分）五、解釋題（請選擇10個小題，每題3分，共30分）1、整合素2、信號肽3、奢侈基因4、PCR技術(shù)5、MAPK信號通路6、巨大染色體7、鈣泵8、通訊連接9、細(xì)胞分化10、細(xì)胞周期11、溶酶體12、MPF13、基因組14、核仁組織區(qū)15、G0期細(xì)胞中科院動物所2002年細(xì)胞生物學(xué)（博士）名詞解釋（每題3分，共36分）1、細(xì)胞周期2、細(xì)胞分化3、干細(xì)胞4、細(xì)胞外基質(zhì)5、上皮6、信號傳導(dǎo)7、轉(zhuǎn)染8、端粒9、免疫球蛋白10、細(xì)胞骨架11、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)12、反意義RNA

簡介：北京大學(xué)醫(yī)學(xué)部碩士研究生入學(xué)考試專業(yè)基礎(chǔ)試卷生物化學(xué)試題生物化學(xué)試題2002年一、單項選擇題（每題只有一個最佳答案，每題1分，共20分）1．關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述，其中錯誤的是A．具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學(xué)活性B．天然蛋白質(zhì)分子均有這種結(jié)構(gòu)C．三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D．親水基團多聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面E．決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基2．從小鼠的一種有莢膜的致病性肺炎球菌中提取出的DNA，可使另一種無莢膜、不具有致病性的肺炎球菌轉(zhuǎn)變?yōu)橛星v膜并具致病性的肺炎球菌，而蛋白質(zhì)、RNA無此作用，由此可以證明A．DNA與蛋白質(zhì)均是遺傳物質(zhì)B．DNA是遺傳信息的體現(xiàn)者，蛋白質(zhì)是遺傳物質(zhì)C．DNA是遺傳物質(zhì)，蛋白質(zhì)是遺傳信息的體現(xiàn)者D．RNA是遺傳物質(zhì)，DNA和蛋白質(zhì)是遺傳信息的體現(xiàn)者E．DNA和蛋白質(zhì)是遺傳物質(zhì)，RNA是遺傳信息的體現(xiàn)者3．有一個7肽，DRCKYLG經(jīng)胰蛋白酶和糜蛋白酶同時處理將產(chǎn)生A．三個二肽和YB．兩個二肽和一個三肽C．D，K，一個二肽和一個三肽D．一個二肽和一個五肽E．以上都不是4．血糖濃度低時腦仍可攝取葡萄糖而肝不能，其原因是A．胰島素的作用B．已糖激本科的KM低C．葡萄糖激酶的KM低D．血腦屏障在血糖低時不起作用E．葡萄糖激本科的特異性5．卵磷脂生物合成所需的活性膽堿是A．TDP膽堿B．ADP膽堿C．UDP膽堿D．GDP膽堿E．GDP膽堿6．下列代謝物經(jīng)過某一種酶催化后脫下的2H不能經(jīng)過NADH呼吸鏈氧化的是A．CH3CH3CH2COSCOAB．異檸檬酸C．Α酮戊二酸D．HOOCCHOHCH2COOH15．目前尚未證實作為第二信使的物質(zhì)是A．CA2B．DAGC．IP3D．AMPE．CGMP16．可降低細(xì)胞內(nèi)CAMP含量的酶是A．腺苷酸環(huán)化酶B．ATP酶C．酪氨酸蛋白激酶D．磷酸二酯酶E．蛋白激酶17．關(guān)于血紅素的合成，下列哪項是錯誤的A．合成血紅素的關(guān)鍵本科是ALA合成酶B．起始于線粒體，完成于胞漿C．基本原料是甘氨酸、琥珀酸COA和FE2D．由8分子ALA逐步縮合為線狀四吡咯而后環(huán)化為尿卟啉原ⅢE．原卟啉IX與FE2螯合為血紅素18．在血漿內(nèi)含有的下列物質(zhì)中，不在肝臟合成的是A．清蛋白B．免疫球蛋白C．凝血酶原D．高密度脂蛋白E．纖維蛋白原19．肝功能障礙時，血漿膽固醇的主要改變是A．血漿膽固醇總量正常B．血漿膽固醇總量增加C．血中自由膽固醇量下降D．血中膽固醇酯/膽固醇比值升高E．血中膽固醇酯/膽固醇比值下降20．能編碼具有酷氨酸蛋白激酶活性的癌基因是A．MYCB．MYBC．SISD．SRCE．RAS二、問答題（每人答8題，生化專業(yè)第1、2題必答，其他專業(yè)任選8題，每題10分，共80分）1．簡述人類基因組計劃的基本內(nèi)容、進展以及蛋白質(zhì)組學(xué)的概念。（生化專業(yè)必答）2．何謂GUANYLATEBINDINGPROTEIN請寫出其亞基組成、主要類型及各類型主要功能，并用箭頭圖示GUANYLATEBINDINGPROTEIN偶聯(lián)的受體信號傳遞途徑。（生化專業(yè)必答）3．試比較糖酵解、糖原合成與糖異生的原料、關(guān)鍵酶和產(chǎn)物的異同。4．脂肪酸的Β氧化與生物合成的主要區(qū)別是什么5．已知某一基因的CDNA序列，請設(shè)計一個實驗從RNA獲得這一CDNA片段，并簡述其原理。6．試比較原核生物與真核生物基因表達(dá)調(diào)控特點的異同。7．以乙酰輔酶A為中心，說明體內(nèi)糖、脂肪、氨基酸代謝的相互聯(lián)系與轉(zhuǎn)變。8．請舉例說明蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。9．簡述成熟紅細(xì)胞的代謝特點。10．簡述野生型P53基因的抑癌機理。2000年

簡介：生物化學(xué)實驗總復(fù)習(xí)思考題1請掌握下列生物化學(xué)實驗常用儀器的正確操作使用方法，并能回答以下問題1離心機使用時為什么要平衡普通離心機與高速離心機在平衡時有什么不同要求2為什么用高速組織搗碎機進行動、植物組織搗碎時，需采用間歇式方式進行操作3用真空泵進行減壓抽濾時，為什么要連接緩沖瓶2為什么肝糖元只能從剛宰殺的動物肝臟中獲取在提取肝糖元過程中，三氯乙酸、95乙醇各起什么作用在糖元水解產(chǎn)物中如果存在殘留蛋白質(zhì)時，當(dāng)用班氏試劑檢測水解產(chǎn)物，有何影響要求詳細(xì)闡述3以下是涉及分光光度儀結(jié)構(gòu)、各部件功能的一些基礎(chǔ)問題，請依次解答1請闡述分光光度儀的主要部件及其功能，紫外與可見光光波的波長范圍2從光源發(fā)出的光是復(fù)合光，而測定物質(zhì)吸光度大小的光是單色光，請問該單色光與物質(zhì)結(jié)構(gòu)和對光的吸收有何內(nèi)在聯(lián)系什么叫物質(zhì)的特征吸收波長用分光光度法定制實測物質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)曲線時，如何確定被測物質(zhì)的特征吸收波長3產(chǎn)生紫外與可見光光譜的光波是甶什么光源發(fā)出的用石英與普通玻璃所制作的比色皿在材質(zhì)上有何差異為什么在紫外波長范圍內(nèi)測定物質(zhì)吸光度大小必須采用石英材質(zhì)的比色皿4光電管的功能是什么為什么說光電管是分光光度儀最脆弱和最易損的部件4以下是涉及分光光度儀工作原理一BEERLAMBER定律的一些基礎(chǔ)問題，請依次解答1BEERLAMBER定律揭示在稀溶液中，物質(zhì)的濃度與其對光的吸收值大小吸光度之間的什么關(guān)系該定律如何用數(shù)學(xué)表達(dá)式表示在該表達(dá)式中，各符號代表什么含義2由于分光光度儀不能直接測定溶液吸光度的大小，請問分光光度儀是如何間接測定溶液吸光度大小的在間接測定溶液吸光度大小時,BEERLAMBER定律還有一種表達(dá)方式即溶液的吸光度大小與其透光率的關(guān)系表達(dá)式，請寫出該表達(dá)式，在該表達(dá)式中，各符號代表什么含義3由于分光光度儀是通過測定溶液透光率大小，間接測定其吸光度大小的，請依據(jù)溶液吸光度大小與其透光率的關(guān)系表達(dá)式，詳細(xì)闡述為什么在用分光光度儀定制標(biāo)準(zhǔn)曲線或測定樣品時，需將待測溶液的吸光度0D值控制在一定的范圍內(nèi)你知道該測定范圍是多少嗎17請闡述茚三酮反應(yīng)的反應(yīng)原理及其應(yīng)用。18蛋白質(zhì)的天然屬性是什么請從蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)，正確分析理解蛋白質(zhì)分子為什么具備這樣的天然屬性請參照課堂重點講解內(nèi)容回答19請闡述蛋白質(zhì)“鹽析”與“中性有機溶劑沉淀蛋白質(zhì)”反應(yīng)原理；這兩類沉淀反應(yīng)有何應(yīng)用20在蛋白質(zhì)不可逆沉淀反應(yīng)實驗中，多次涉及到蛋白質(zhì)遇到沉淀劑后，沉淀不增加反而消失的現(xiàn)象，這一現(xiàn)象統(tǒng)稱為“假溶“現(xiàn)象，蛋白質(zhì)的“假溶“與“復(fù)溶“兩者之間有什么本質(zhì)上的不同并請解釋以下“假溶“現(xiàn)象1在重金屬鹽沉淀蛋白質(zhì)實驗中，加入過量的硫酸銅或過量的乙酸鉛后，沉淀消失現(xiàn)象2在“海倫壓環(huán)”試驗中；請解釋用濃硫酸與濃鹽酸進行海倫壓環(huán)試驗振蕩后，沉淀消失現(xiàn)象3如何快速準(zhǔn)確鑒定一蛋白質(zhì)沉淀后的溶解是鹽析透析后的復(fù)溶“還是受溶液PH影響出現(xiàn)旳假溶“21請闡述用透析試驗驗證蛋白質(zhì)“可逆”與“不可逆沉淀反應(yīng)”的實驗設(shè)計原理。22請闡述酸、堿、鹽的存在對加熱變性蛋白質(zhì)沉淀反應(yīng)有何影響。要求能對加熱變性沉淀蛋白質(zhì)實驗中涉及到的每個實驗現(xiàn)象作出正確的理論解釋。23請列表從檢測原理、樣品測定范圍、標(biāo)準(zhǔn)品使用濃度與消耗量、檢測結(jié)果準(zhǔn)確性、操作難易程度、測定方法的局限性與應(yīng)用等方面，對雙縮脲法與FOLIN酚法測定蛋白含量含量的方法進行分析歸納總結(jié)。24請闡述考馬斯亮藍(lán)G250染色法定制蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)曲線的原理對比FOLIN酚定制蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)曲線原理和方法，列表從標(biāo)準(zhǔn)品的使用濃度，測定范圍，反應(yīng)靈敏度，標(biāo)準(zhǔn)品的用量，線性關(guān)系的好壞比較兩種測定蛋白質(zhì)方法的優(yōu)、缺點。25請從檢測方法的原理與應(yīng)用范圍著手分析，為什么分別采用FOLIN酚法和雙縮脲法測定“蛋白胨“這種微生物培養(yǎng)基質(zhì)中蛋白含量時，其測定出的蛋白含量檢測結(jié)果會大相徑庭，相差甚遠(yuǎn)26在考馬斯亮藍(lán)G250染色法定制蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)曲線實驗準(zhǔn)備中，考馬斯亮藍(lán)G250試劑配制中往往因試劑的酸度、試劑過濾的清澈度、試劑質(zhì)量本身等諸多因素，影響試劑配制的準(zhǔn)確性。從而直接影響其標(biāo)準(zhǔn)曲線定制的準(zhǔn)確性，因此常常需要對配制好的試劑進行準(zhǔn)確度測定，請你結(jié)合該方法的檢測靈敏度，闡述驗證試劑配制準(zhǔn)確性的有效檢測方法。以實例進行闡述27測定食品中蛋白質(zhì)含量的傳統(tǒng)方法是什么請闡述該方法的檢測原理。三聚氰胺事件發(fā)生后，該檢測方

簡介：第1頁共210頁第二章第二章臨床生物化學(xué)檢驗基本知識臨床生物化學(xué)檢驗基本知識一、一、A型題型題標(biāo)本采集標(biāo)本采集1．生化檢驗項目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（．生化檢驗項目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（）A．綠色．綠色B．紅色．紅色C．橙色．橙色D．紫色．紫色本題答案本題答案B2．如果是急診生化項目，則選用的真空采血管為（．如果是急診生化項目，則選用的真空采血管為（）A．普通血清管．普通血清管B．快速血清管．快速血清管C．肝素抗凝管．肝素抗凝管D．EDTA抗凝管抗凝管本題答案本題答案B3．標(biāo)本條碼下有．標(biāo)本條碼下有10個阿拉伯?dāng)?shù)字，其中第個阿拉伯?dāng)?shù)字，其中第4～5位表示（位表示（）A．標(biāo)本號．標(biāo)本號B．標(biāo)本類型．標(biāo)本類型C．組合號．組合號D．月份．月份E．日期．日期本題答案本題答案C4．有關(guān)血液采集過程中．有關(guān)血液采集過程中不會不會引起其成分改變的操作是（引起其成分改變的操作是（）A．穿刺不順利．穿刺不順利B．止血帶使用時間過長．止血帶使用時間過長C．在輸液同側(cè)采血．在輸液同側(cè)采血D．取下針頭將血液注入試管內(nèi)．取下針頭將血液注入試管內(nèi)本題答案本題答案D5．靜脈采血時，止血帶壓迫時間過長，會導(dǎo)致血清下列哪種物質(zhì)含量降低（．靜脈采血時，止血帶壓迫時間過長，會導(dǎo)致血清下列哪種物質(zhì)含量降低（）A．總蛋白．總蛋白第3頁共210頁B．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色C．血液的主要蛋白質(zhì)是．血液的主要蛋白質(zhì)是Β球蛋白球蛋白D．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原E．制備血清必須添加抗凝劑．制備血清必須添加抗凝劑本題答案本題答案D抗凝劑抗凝劑11．血氣分析標(biāo)本所用的抗凝劑為（．血氣分析標(biāo)本所用的抗凝劑為（）A．草酸鉀．草酸鉀氟化鈉氟化鈉B．甲苯．甲苯C．濃鹽酸．濃鹽酸D．肝素．肝素本題答案本題答案D12．肝素的抗凝作用是（．肝素的抗凝作用是（）A．阻止凝血酶形成．阻止凝血酶形成B．鈣離子沉淀．鈣離子沉淀C．有助于血小板聚集．有助于血小板聚集D．纖維蛋白原降解．纖維蛋白原降解E．溶解纖維蛋白．溶解纖維蛋白本題答案本題答案A13．關(guān)于肝素抗凝劑，下列哪項是錯誤的（．關(guān)于肝素抗凝劑，下列哪項是錯誤的（）A．肝素含有帶強大負(fù)電荷的基團．肝素含有帶強大負(fù)電荷的基團B．能阻止血小板聚集．能阻止血小板聚集C．能抑制凝血活酶形成．能抑制凝血活酶形成D．能增強凝血活酶的形成．能增強凝血活酶的形成本題答案本題答案D14．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（）A．肝素．肝素B．草酸鉀．草酸鉀C．氟化鈉．氟化鈉草酸鉀草酸鉀D．氟化鈉．氟化鈉

簡介：中國醫(yī)科大學(xué)生理學(xué)本科在線作業(yè)0002試卷總分100得分100一、單選題共50道試題,共100分1關(guān)于腐敗作用敘述正確的是A是腸道細(xì)菌對蛋白質(zhì)或蛋白質(zhì)消化產(chǎn)物的作用B主要是氨基酸脫羧基、脫氨基的分解作用C主要在大腸進行D腐敗作用產(chǎn)生的都是有害物質(zhì)E是細(xì)菌本身的代謝過程，以有氧分解為主正確答案A2PKA主要使哪種氨基酸殘基磷酸化A酪氨酸B甘氨酸C酪氨酸/甘氨酸D甘氨酸/絲氨酸E蘇氨酸/絲氨酸正確答案E3在線粒體內(nèi)進行的代謝途徑是A糖酵解B磷酸戊糖途徑C糖原合成與分解D脂酸合成E脂酸Β氧化正確答案E4引起血中丙酮酸含量升高是由于缺乏A硫胺素B葉酸C吡哆醛D鈷胺素ENADP正確答案A5參與內(nèi)源性甘油三酯轉(zhuǎn)運的血漿脂蛋白是AHDLBIDLCLDLDVLDLDDNA連接酶EΣ因子正確答案E11關(guān)于“基因表達(dá)”的概念敘述錯誤的是A其過程總是經(jīng)歷基因轉(zhuǎn)錄及翻譯的過程B經(jīng)歷基因轉(zhuǎn)錄及翻譯等過程C某些基因表達(dá)產(chǎn)物是蛋白質(zhì)分子D某些基因表達(dá)產(chǎn)物不是蛋白質(zhì)分子E某些基因表達(dá)產(chǎn)物是RNA分子正確答案A12KM是指A當(dāng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的酶濃度B當(dāng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度C當(dāng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的抑制劑濃度D當(dāng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的PH值E當(dāng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的溫度正確答案B13基因組代表一個細(xì)胞或生物體的A部分遺傳信息B整套遺傳信息C可轉(zhuǎn)錄基因D非轉(zhuǎn)錄基因E可表達(dá)基因正確答案B14延伸進程中肽鏈形成敘述中哪項不恰當(dāng)A肽?；鶑腜位點的轉(zhuǎn)移到A位點，同時形成一個新的肽鍵，P位點上的TRNA無負(fù)載，而A位點的TRNA上肽鍵延長了一個氨基酸殘基B肽鍵形成是由肽酰轉(zhuǎn)移酶作用下完成的，此種酶屬于核糖體的組成成分C嘌呤霉素對蛋白質(zhì)合成的抑制作用，發(fā)生在轉(zhuǎn)肽過程這一步D肽?；菑腁位點轉(zhuǎn)移到P位點，同時形成一個新肽鍵，此時A位點TRNA空載，而P位點的TRNA上肽鏈延長了一個氨基酸殘基E多肽鏈合成都是從N端向C端方向延伸的正確答案D15激活的G蛋白直接影響下列哪種酶

簡介：19秋中國醫(yī)科大學(xué)生物化學(xué)中專起點大專在線作業(yè)0001參考資料請仔細(xì)閱讀下面說明再下載預(yù)覽的題目和您自己的試題必須完全相同再下載金第1題單選題）糖酵解時，提供P能使ADP生成ATP的一對代謝物是A、3磷酸甘油醛及6磷酸果糖B、1,3二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C、3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D、1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E、1,6雙磷酸果糖及1,3二磷酸甘油酸參考答案B第2題單選題）有關(guān)親水蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)的描述中有哪項是錯誤的A、蛋白質(zhì)在水溶液中的膠粒大小范圍為1－100NMB、變性蛋白質(zhì)的粘度增大C、蛋白質(zhì)分子表面具有水化層D、它不能通過半透膜E、分子形狀越對稱，其粘度越大參考答案E第3題單選題）關(guān)于呼吸鏈組分的敘述正確的是A、復(fù)合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ均橫跨線粒體內(nèi)膜B、NADH泛醌還原酶的輔基為FADC、每分子含有FE4S4的鐵硫蛋白可傳遞4個電子D、細(xì)胞色素氧化酶僅含有鐵卟啉參與電子傳遞E、泛醌在線粒體內(nèi)膜中的活動范圍較大參考答案E第4題單選題）快速調(diào)節(jié)是指酶的A、活性調(diào)節(jié)B、含量調(diào)節(jié)C、酶的變性D、酶降解E、酶區(qū)域性分布參考答案A第5題單選題）下列嘌呤核苷酸之間的轉(zhuǎn)變中，哪一個是不能直接進行的A、GMP→IMPB、IMP→XMPC、AMP→IMPD、XMP→GMPE、AMP→GMP參考答案E第6題單選題）與三羧酸循環(huán)中的草酰乙酸相似，在尿素循環(huán)中既是起點又是終點的物質(zhì)是A、鳥氨酸B、瓜氨酸C、氨甲酰磷酸參考答案C第13題單選題）可與谷丙轉(zhuǎn)氨酶共同催化丙氨酸和Α酮戊二酸反應(yīng)產(chǎn)生游離氨的酶是A、谷氨酸脫氫酶B、谷草轉(zhuǎn)氨酶C、谷氨酰胺酶D、谷氨酰胺合成酶E、Α酮戊二酸脫氫酶參考答案A第14題單選題）下列哪一種情況下尿中膽素原排泄減少A、腸梗阻B、溶血C、肝細(xì)胞炎癥D、膽道梗阻E、貧血參考答案D第15題單選題）蛋白質(zhì)分子在280NM處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A、谷氨酸B、色氨酸C、苯丙氨酸D、組氨酸E、賴氨酸參考答案B第16題單選題）岡崎片段是指A、DNA模板上的不連續(xù)DNA片段B、隨從鏈上生成的不連續(xù)DNA片段C、前導(dǎo)鏈上生成的不連續(xù)DNA片段D、引物酶催化合成的RNA片段E、由DNA連接酶合成的DNA片段參考答案B第17題單選題）生物體內(nèi)氨基酸脫氨基的主要方式是A、轉(zhuǎn)氨基作用B、還原性脫氨基作用C、聯(lián)合脫氨基作用D、直接脫氨基作用E、氧化脫氨基作用參考答案C第18題單選題）TRNA的敘述中，哪一項不恰當(dāng)A、TRNA在蛋白質(zhì)合成中轉(zhuǎn)運活化了的氨基酸B、起始TRNA在真核原核生物中僅用于蛋白質(zhì)合成的起始作用C、除起始TRNA外，其余TRNA是蛋白質(zhì)合成延伸中起作用，統(tǒng)稱為延伸TRNAD、原核與真核生物中的起始TRNA均為FMETTRNAE、TRNA對其轉(zhuǎn)運的氨基酸具有選擇性參考答案D第19題單選題）結(jié)合酶表現(xiàn)有活性的條件是

簡介：生物化學(xué)與分子生物學(xué)重點生物化學(xué)與分子生物學(xué)重點11BIOXCN20061113234437來源綠色生命網(wǎng)第一章緒論一、生物化學(xué)的的概念生物化學(xué)（BIOCHEMISTRY是利用化學(xué)的原理與方法去探討生命的一門科學(xué)，它是介于化學(xué)、生物學(xué)及物理學(xué)之間的一門邊緣學(xué)科。二、生物化學(xué)的發(fā)展1．?dāng)⑹錾锘瘜W(xué)階段是生物化學(xué)發(fā)展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。2．動態(tài)生物化學(xué)階段是生物化學(xué)蓬勃發(fā)展的時期。就在這一時期，人們基本上弄清了生物體內(nèi)各種主要化學(xué)物質(zhì)的代謝途徑。3．分子生物學(xué)階段這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。三、生物化學(xué)研究的主要方面1．生物體的物質(zhì)組成高等生物體主要由蛋白質(zhì)、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等組成，此外還含有一些低分子物質(zhì)。2．物質(zhì)代謝物質(zhì)代謝的基本過程主要包括三大步驟消化、吸收→中間代謝→排泄。其中，中間代謝過程是在細(xì)胞內(nèi)進行的，最為復(fù)雜的化學(xué)變化過程，它包括合成代謝，分解代謝，物質(zhì)互變，代謝調(diào)控，能量代謝幾方面的內(nèi)容。3．細(xì)胞信號轉(zhuǎn)導(dǎo)細(xì)胞內(nèi)存在多條信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑，而這些途徑之間通過一定的方式方式相互交織在一起，從而構(gòu)成了非常復(fù)雜的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)網(wǎng)絡(luò)，調(diào)控細(xì)胞的代謝、生理活動及生長分化。4．生物分子的結(jié)構(gòu)與功能通過對生物大分子結(jié)構(gòu)的理解，揭示結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系。5．遺傳與繁殖對生物體遺傳與繁殖的分子機制的研究，也是現(xiàn)代生物化學(xué)與分子生物學(xué)研究的NH形成鏈間氫鍵；③側(cè)鏈基團分別交替位于片層的上、下方。⑶Β轉(zhuǎn)角多肽鏈180°回折部分，通常由四個氨基酸殘基構(gòu)成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。⑷無規(guī)卷曲主鏈骨架無規(guī)律盤繞的部分。3．三級結(jié)構(gòu)指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價鍵（次級鍵）氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。4．四級結(jié)構(gòu)指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價鍵。亞基是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的而又具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1．兩性解離與等電點蛋白質(zhì)分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質(zhì)與氨基酸一樣具有兩性解離的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子所帶正、負(fù)電荷相等時溶液的PH值稱為蛋白質(zhì)的等電點。2．蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)具有親水溶膠的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質(zhì)親水溶膠的兩個重要因素。3．蛋白質(zhì)的紫外吸收蛋白質(zhì)分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收，以色氨酸吸收最強，最大吸收峰為280NM。4．蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)在某些理化因素的作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變及生物活性喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。引起蛋白質(zhì)變性的因素有高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數(shù)蛋白質(zhì)分子的變性是不可逆的。六、蛋白質(zhì)的分離與純化1．鹽析與有機溶劑沉淀在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)，使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時，溶液的PH在蛋白質(zhì)的等電點處效果最好。凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質(zhì)沉淀。2．電泳蛋白質(zhì)分子在高于或低于其PI的溶液中帶凈的負(fù)或正電荷，因此在電場中可以移動。電泳遷移率的大小主要取決于蛋白質(zhì)分子所帶電荷量以及分子大小。

簡介：第一章第一章緒論緒論一、生物化學(xué)的定義生物化學(xué)生物化學(xué)就是研究生命有機體的化學(xué)，維持生命活動的各種化學(xué)變化及其相互聯(lián)系的科學(xué)，即研究生命活動本質(zhì)的科學(xué)。二、生物體的化學(xué)組成生物體的化學(xué)組成有水分、鹽類、碳?xì)浠衔锏?。其中的碳?xì)浠衔锇ㄌ穷?、脂類、蛋白質(zhì)、核酸及維生素，激素等。三、生物化學(xué)發(fā)展經(jīng)歷了哪些階段生物化學(xué)發(fā)展經(jīng)歷的三個階段1）敘述生物化學(xué)階段，2）動態(tài)生物化學(xué)階段，3）機能生物化學(xué)階段。四、我國現(xiàn)代生化學(xué)家最突出的貢獻我國近代生物化學(xué)主要研究成果人工合成蛋白質(zhì)方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白質(zhì)結(jié)晶牛胰島素。1972年，用X光衍射法測定了豬胰島素分子的空間結(jié)構(gòu)。1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸轉(zhuǎn)運核糖核酸半分子。1981年，人工合成酵母丙氨酸轉(zhuǎn)運核糖核酸全分子。第二章第二章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸參與組成蛋白質(zhì)的氨基酸，稱為必需氨基酸。非必需氨基酸不參與組成蛋白質(zhì)的氨基酸，稱為非必需氨基酸。二、20種氨基酸按照酸堿性的分類。中性氨基酸包括8種非極性氨基酸和7種非解離的極性氨基酸，共15種。酸性氨基酸即天冬氨酸和谷氨酸。解離后，分子帶負(fù)電荷。堿性氨基酸即賴氨酸、精氨酸和組氨酸。解離后，分子攜帶正電荷。三、氨基酸的等電點及其實際意義（用途）兩性解離兩性解離即在同一氨基酸分子中，帶有能放出質(zhì)子的羧基及能接受質(zhì)子的氨基，而羧基放出的質(zhì)子，能被其氨基所接受，成為帶雙重電荷的兩性離子。等電點等電點當(dāng)調(diào)節(jié)氨基酸溶液的PH值，使氨基酸的氨基與羧基的解離度完全相等時，則氨基酸所帶凈電荷為0，在電場中既不向陰極移動也不向陽極移動，螺旋兩側(cè)是兩條多核苷酸鏈的戊糖磷酸骨架，即主鏈。堿基層疊于螺旋內(nèi)側(cè)。相鄰兩核苷酸間存在36o角，螺距高34NM。兩條鏈配對偏向一側(cè)，形成大溝和小溝。2堿基互補兩條鏈借堿基對間的氫鍵結(jié)合在一起。由于雙螺旋直徑有限，一條鏈上的嘌呤堿必須與另一條鏈上的嘧啶堿相匹配。堿基構(gòu)象研究表明A與T配對，形成2個氫鍵；G與C配對，形成3個氫鍵。四、為什么核酸及核苷酸都是兩性電解質(zhì)堿基中，由于嘧啶和嘌呤環(huán)上的氮及其他基團具有結(jié)合或釋放H能力，所以，兼有兩性解離性質(zhì)。戊糖的存在，會加強堿基的酸性解離。磷酸的存在，則使核苷酸具有較強的酸性。所以，核苷酸為兩性電解質(zhì)。而核酸是由核苷酸組成的，核苷酸為兩性電解質(zhì)，所以核酸為兩性電解質(zhì)。五、增色效應(yīng)和減色效應(yīng)核酸溶液在波長260NM附近有一最大吸收峰，在230NM處有一低谷。核酸紫外光的吸收值常比組成的核苷酸成分的吸收值總和少3040，稱減色效應(yīng)減色效應(yīng)。當(dāng)核酸變性或降解時，紫外吸收強度會明顯增加，此現(xiàn)象稱增色效應(yīng)增色效應(yīng)。六、TM值及其影響因素通常將DNA發(fā)生熱變性的起點與終點溫度的中點稱解鏈或躍遷溫度，即TMTM值。影響核酸TM值的自身因素，如堿基組成、分子形狀等。外界條件，如介質(zhì)離子濃度等。第四章第四章酶一、酶與一般催化劑的異同點1．相同點（1）用量少而催化效率高（2）不改變化學(xué)反應(yīng)平衡點（3）可降低反應(yīng)活化能活化能為在一定溫度下，1摩爾底物全部進入活化態(tài)所需的自由能。2．不同點（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高度專一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的調(diào)節(jié)控制酶活力受到多種方式的調(diào)控，如抑制劑調(diào)節(jié)、反

簡介：中圖分類號G43學(xué)校代碼10337碩士學(xué)位論文論文題目生物化學(xué)微課的開發(fā)與應(yīng)用研究作者姓名作者姓名章琦章琦指導(dǎo)教師指導(dǎo)教師黃亞平黃亞平學(xué)科專業(yè)學(xué)科專業(yè)教育技術(shù)學(xué)教育技術(shù)學(xué)所在學(xué)院所在學(xué)院教育科學(xué)與技術(shù)學(xué)院教育科學(xué)與技術(shù)學(xué)院提交日期提交日期20165浙江工業(yè)大學(xué)學(xué)位論文原創(chuàng)性聲明浙江工業(yè)大學(xué)學(xué)位論文原創(chuàng)性聲明本人鄭重聲明所提交的學(xué)位論文是本人在導(dǎo)師的指導(dǎo)下，獨立進行研究工作所取得的研究成果。除文中已經(jīng)加以標(biāo)注引用的內(nèi)容外，本論文不包含其他個人或集體已經(jīng)發(fā)表或撰寫過的研究成果，也不含為獲得浙江工業(yè)大學(xué)或其它教育機構(gòu)的學(xué)位證書而使用過的材料。對本文的研究作出重要貢獻的個人和集體，均已在文中以明確方式標(biāo)明。本人承擔(dān)本聲明的法律責(zé)任。作者簽名日期年月日學(xué)位論文版權(quán)使用授權(quán)書學(xué)位論文版權(quán)使用授權(quán)書本學(xué)位論文作者完全了解學(xué)校有關(guān)保留、使用學(xué)位論文的規(guī)定，同意學(xué)校保留并向國家有關(guān)部門或機構(gòu)送交論文的復(fù)印件和電子版，允許論文被查閱和借閱。本人授權(quán)浙江工業(yè)大學(xué)可以將本學(xué)位論文的全部或部分內(nèi)容編入有關(guān)數(shù)據(jù)庫進行檢索，可以采用影印、縮印或掃描等復(fù)制手段保存和匯編本學(xué)位論文。本學(xué)位論文屬于1、保密□，在______年解密后適用本授權(quán)書。2、不保密□。（請在以上相應(yīng)方框內(nèi)打“√”）作者簽名日期年月日導(dǎo)師簽名日期年月日

簡介：第1頁共65頁第三章第三章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)一、名詞解釋一、名詞解釋1、免疫球蛋白是一類具有抗體活性的動物糖蛋白。主要存在于血漿中，也見于其它體液及組織分泌物中。一般可分為五種。2、超二級結(jié)構(gòu)在蛋白質(zhì)尤其是球蛋白中，存在著若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位（?。菪?、Β－折疊片段、Β－轉(zhuǎn)角等）組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體，充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級結(jié)構(gòu)3、纖維狀蛋白纖維狀蛋白分子結(jié)構(gòu)比較有規(guī)律，分子極不對稱，呈極細(xì)的纖維狀，溶解性能差，在生物體內(nèi)具保護、支持、結(jié)締的功能，如毛發(fā)中的角蛋白，血纖維蛋白等。4、鹽析作用向蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，可以破壞蛋白質(zhì)膠體周圍的水膜，同時又中和了蛋白質(zhì)分子的電荷，因此使蛋白質(zhì)產(chǎn)生沉淀，這種加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出的現(xiàn)象，稱鹽析作用。5、球狀蛋白球狀蛋白的空間結(jié)構(gòu)遠(yuǎn)比纖維狀蛋白復(fù)雜，分子呈球形或橢圓形，溶解性能好，如血紅蛋白、清蛋白、激素蛋白等。6、疏水相互作用蛋白質(zhì)分子某些疏水基團有自然避開水相的趨勢而自相黏附，使蛋白質(zhì)折疊趨於形成球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)時，總是傾向?qū)⒎菢O性基團埋在分子內(nèi)部，這一現(xiàn)象稱為疏水相互作用。7、簡單蛋白與結(jié)合蛋白簡單蛋白完全由氨基酸組成的蛋白質(zhì)稱為簡單蛋白。結(jié)合蛋白除了蛋白質(zhì)部分外，還有非蛋白成分，這種蛋白叫結(jié)合蛋白。8、別構(gòu)現(xiàn)象當(dāng)有些蛋白質(zhì)表現(xiàn)其生理功能時，其構(gòu)象發(fā)生變化，從而改變了整個分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱別構(gòu)現(xiàn)象。9、分子病指某種蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序與正常的有所不同的遺傳病。10、多肽鏈多個氨基酸以肽鍵相互連接形成多肽，多肽為鏈狀結(jié)構(gòu)，又叫多肽鏈。11、桑格（SANGER）反應(yīng)即2，4二硝基氟苯與Α氨基酸中氨基反應(yīng)生成DNP氨基酸，是黃色二硝基苯衍生物。用此反應(yīng)可以N端氨基酸的種類。是生化學(xué)家SANGER創(chuàng)用，故稱桑格反應(yīng)。12、等電點當(dāng)調(diào)節(jié)氨基酸溶液的PH值，使氨基酸分子上的－NH2和－COOH的解離度完全相等，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向正極移動，也不向負(fù)極移動，此時氨基酸所處溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。13、氨基酸殘基組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，其中每一個－NH－CH－CO－│單位稱為氨基酸殘基。R14、別構(gòu)現(xiàn)象當(dāng)有些蛋白質(zhì)分子表現(xiàn)其生物功能時，其構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變了整個分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)現(xiàn)象。15、肽鍵平面組成肽鍵（酰胺鍵）的六個原子（CNOHΑCΑC）位于同一平面，呈剛性平面結(jié)構(gòu)，其中CN鍵具有偏雙鍵性質(zhì)，CONH為反式排布，這種平面稱肽鍵平面又稱酰胺平面。16、結(jié)構(gòu)域在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈（40400個氨基酸范圍）再折疊成相對獨立的三維實體，稱為結(jié)構(gòu)域。一般由100200個氨基酸殘基組成，大蛋白質(zhì)分子由23個結(jié)構(gòu)域形成三級結(jié)構(gòu)，較小蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)即是單結(jié)構(gòu)域。17、蛋白質(zhì)的變性作用天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學(xué)的因素影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但并不導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的破壞，這種現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的變性作用18、氨基酸殘基組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，因此每一個NHCHCO殘基稱為氨基酸殘基。19、透析利用膠體對半透膜的不可滲透性，可將蛋白質(zhì)溶液中低分子量的雜質(zhì)與蛋白質(zhì)分離開，因第3頁共65頁12、變性蛋白中未被破壞的化學(xué)鍵是（肽鍵、二硫鍵）A氫鍵B鹽鍵C疏水鍵D肽鍵E二硫鍵F范得華力13、下列關(guān)于蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)的敘述哪些是正確的（BD）A一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密型結(jié)構(gòu)。B蛋白質(zhì)分子中含有Α－螺旋、－片層折疊結(jié)構(gòu)和－轉(zhuǎn)角。C其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連。D大部分非極性基團位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。14、含有精氨酸精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反應(yīng)是坂口反應(yīng)A雙縮脲反應(yīng)B黃色反應(yīng)C米倫氏反應(yīng)D乙醛酸反應(yīng)E坂口反應(yīng)F福林試劑反應(yīng)16、含有酪氨酸酪氨酸的蛋白質(zhì)能引起的呈色反應(yīng)是（雙縮尿反應(yīng)、黃色反應(yīng)、米倫氏反應(yīng)、福林試劑反應(yīng)）A雙縮脲反應(yīng)B黃色反應(yīng)C米倫氏反應(yīng)D乙醛酸反應(yīng)E坂口反應(yīng)F福林試劑反應(yīng)17下列關(guān)于蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的敘述，哪些是正確的（BD）A一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密球形結(jié)構(gòu)B蛋白質(zhì)分子中含有Α－螺旋，－片層折疊和－轉(zhuǎn)角C其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連D大部分非極性基團位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部18在PH67的溶液中帶負(fù)電荷的氨基酸有（ASP、GLU）A）ASPBARGCGLUDGLNEHISFLYS19、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度水解程度的反應(yīng)是（BC）A茚三酮反應(yīng)B亞硝酸反應(yīng)C甲醛反應(yīng)D2，4二硝基氟苯反應(yīng)E異硫氰酸苯酯反應(yīng)20、胰島素A鏈與B鏈的交聯(lián)靠二硫鍵A氫鍵B鹽鍵C二硫鍵D酯鍵E范德華力21、在PH67范圍內(nèi)帶正電荷的氨基酸有（ARG、HIS、LYS）A、ASPB、ARGC、GLUD、GLNE、HISF、LYS23、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點是（B）A相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)功能一定相同B一級結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)其功能類似性越大一級結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)其功能類似性越大

簡介：臨床醫(yī)學(xué)1第一章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成一、組成蛋白質(zhì)的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質(zhì)還含有碘。2、蛋白質(zhì)元素組成的特點各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％。3、由于體內(nèi)的含氮物質(zhì)以蛋白質(zhì)為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據(jù)以下公式推算出蛋白質(zhì)的大致含量100克樣品中蛋白質(zhì)的含量G每克樣品含氮克數(shù)625100二、氨基酸組成蛋白質(zhì)的基本單位（一）氨基酸的分類1非極性氨基酸（9）甘氨酸（GLY）丙氨酸（ALA）纈氨酸（VAL）亮氨酸（LEU）異亮氨酸（ILE）苯丙氨酸（PHE）脯氨酸（PRO）色氨酸（TRY）蛋氨酸（MET）2、不帶電荷極性氨基酸（6）絲氨酸（SER）酪氨酸TRY半胱氨酸CYS天冬酰胺ASN谷氨酰胺GLN蘇氨酸THR3、帶負(fù)電荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）天冬氨酸ASP谷氨酸GLU4、帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）（3）賴氨酸LYS精氨酸ARG組氨酸HIS（二）氨基酸的理化性質(zhì)1兩性解離及等電點等電點在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。2紫外吸收1色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM附近。（2）大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質(zhì)溶液280NM的光吸收值是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡便的方法。3茚三酮反應(yīng)氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍(lán)紫色化合物，其最大吸收峰在570NM處。由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關(guān)系，因此可作為氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽鍵是由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。臨床醫(yī)學(xué)3（三）蛋白質(zhì)的沉降特性（四）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素顆粒表面電荷、水化膜（五）蛋白質(zhì)的變性、復(fù)性1、蛋白質(zhì)的變性在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，也即有序的空間結(jié)構(gòu)變成無序的空間結(jié)構(gòu)，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。2、變性的本質(zhì)破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。（六）蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)⒈茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸也可發(fā)生茚三酮反應(yīng)。⒉雙縮脲反應(yīng)蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色，此反應(yīng)稱為雙縮脲反應(yīng)，雙縮脲反應(yīng)可用來檢測蛋白質(zhì)水解程度。第二章核酸的結(jié)構(gòu)與功能第一節(jié)核酸的化學(xué)組成一、核苷酸的組成1、元素組成C、H、O、N、P（910）2、分子組成（1）堿基嘌呤堿，嘧啶堿（2）戊糖核糖，脫氧核糖（3）磷酸3、DNA與RNA在分子組成上的異同類型DNARNA堿基A、T、C、GA、U、C、G戊糖脫氧核糖核糖磷酸相同二、核苷酸的結(jié)構(gòu)1、核苷的形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）。2、核苷ARGRURCR脫氧核苷DARDGRDTRDCR3、核苷酸的結(jié)構(gòu)核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）。4、核苷酸AMPGMPUMPCMP脫氧核苷酸DAMPDGMPDTMPDCMP第二節(jié)核酸的分子結(jié)構(gòu)一、核酸的一級結(jié)構(gòu)1、定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所

簡介：專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）封面15異麥芽糖由兩分子葡萄糖以?。?→6）鍵構(gòu)成。16棉子糖在蔗糖酶作用下產(chǎn)生果糖和蜜二糖。17植物的骨架多糖是纖維素，動物的骨架多糖是幾丁質(zhì)。18多糖無還原性、無變旋現(xiàn)象、也無旋光性。19幾丁質(zhì)是N乙酰D葡萄糖胺以Β（1→4）糖苷鍵構(gòu)成的均一多糖。20肝素是一種糖胺聚糖，有阻止血液凝固的特性。三、填空題1連接四個不同原子或基團的碳原子稱之為2ΑD（）與ΒD（）葡萄糖分子的頭部結(jié)構(gòu)不同，他們互稱為3自然界中重要的己醛糖有、、。4自然界中重要的己酮糖有、。5植物中重要的三糖是，重要的四糖是。6己醛糖分子有個不對稱碳原子，己酮糖分子中有個不對稱糖原子。7在溶液中己糖可形成和兩種環(huán)狀結(jié)構(gòu)，由于環(huán)狀結(jié)構(gòu)形成，不對稱原子又增了個。8淀粉分子中有及糖苷鍵，因此淀粉分子無還原性。9葡萄糖與鈉汞齊作用，可還原生成其結(jié)構(gòu)為。10在弱堿溶液中和及三種糖通過烯醇式反應(yīng)可互相轉(zhuǎn)化。11葡萄糖分子與反應(yīng)可生成糖脎。12重要的單糖衍生物有、、、等。13棉子糖分子中含有、、三種單糖。14果糖與鈉汞齊作用可產(chǎn)生和兩種同分異構(gòu)體糖醇。四、名詞解釋1Α及Β型異頭物2糖脎3復(fù)合多糖4糖蛋白5蛋白聚糖6改性淀粉7改性纖維素8糖胺聚糖五、簡答題1、在糖的名稱之前附有“D”或“L”、“”或“”，以及“Α”或“Β”它們有何意義什么叫變旋現(xiàn)象什么叫旋光度、旋光率如何測定2、用對或不對回答下列問題。如果不對，請說明原因。（1）L構(gòu)型的糖，其旋光性為左旋，D構(gòu)型的糖，其旋光性為右旋。（2）所有單糖都具有旋光性。（3）所有單糖都是還原糖。（4）ΑD葡萄糖和ΒD葡萄糖是對映異構(gòu)體。（5）凡具有變旋性的物質(zhì)一定具有旋光性。3、糖的還原性與糖的還原有何區(qū)別是否一切糖都有還原性是否一切糖都能被還原4、乳糖是葡萄糖苷還是半乳糖苷是Α苷還是Β苷蔗糖是什么糖苷是Α苷還是Β苷兩分子D吡喃葡萄糖可以形成多少種不同的雙糖5、已知一個只含有C，H和O的未知物質(zhì)是從鴨肝中分離出來的。當(dāng)0423G該物質(zhì)在過量氧氣存在下完全燃燒后，生成0620GCO2和0254GH2O。該物質(zhì)的實驗式與糖的實驗式是否一致6、蜂蜜中的果糖主要是ΒD吡喃糖。它是已知最甜的一種物質(zhì)，其甜度大約是葡萄糖的兩倍。但ΒD呋喃型果糖的甜度就低得多了。在溫度高時，蜂蜜的甜味逐漸減少。高濃

簡介：病例分析1『病史』女，38歲，有嗜睡、頭暈、氣緊、頭發(fā)及指甲易脆。主訴鍛煉時心悸，尤其在鍛煉強度加大時?！簩嶒炇覚z查』鐵ΜMOLL321230鐵飽和度113038鐵蛋白ΜGL520300血液血紅蛋白GL79110150『問題』G該患者可能的病因是什么G進一步確診，應(yīng)該還做哪些檢查『病案分析』G該患者有缺鐵性的病癥和指征。血清鐵、鐵飽和度以及鐵蛋白均明顯降低證明患者的貧血是缺鐵性貧血。G為進一步確診，還可作血液細(xì)胞形態(tài)學(xué)分析如MCV、RDW、MCHC等分析，以證實其低色素小細(xì)胞性貧血是否存在。『參考診斷』G缺鐵性貧血臨床生物化學(xué)教學(xué)網(wǎng)站病例分析2病例分析2『病史』男，43歲。因黃疸、彌散性上腹痛和全身性瘙癢3周入院尿液為暗褐色，糞便為灰白色并有惡臭。『體檢』G病人有黃疸，右季肋部有觸痛，肝大『實驗室檢查』血漿結(jié)果參考范圍BILΜMOLL10821ALPUL3122192ASTUL286613血清HAVIGM陽性尿液URO（－）BIL2『問題』G試對本病例進行分析診斷。G血漿AST活性增加的原因有哪些G試述生化指標(biāo)變化的依據(jù)?！翰“阜治觥籊檢查結(jié)果表明，血漿AST增加，ALP輕度增加和高膽紅素血癥。尿液膽紅素陽性表明高膽紅素血癥系血漿結(jié)合膽紅素增加。G1血漿AST活性增加，在肝功能紊亂中主要反映肝細(xì)胞損傷，其原因主要包括（1）肝缺氧；（2）病毒性或中毒性肝炎；（3）與急性肝細(xì)胞壞死相關(guān)的肝硬化；（4）膽汁淤積；（5）肝的惡性或肉芽腫浸潤；（6）肝外傷或肝腫瘤。G2肝細(xì)胞損傷阻礙結(jié)合膽紅素分泌進入腸道，使血漿結(jié)合膽紅素增加。因它是水溶性的，則可從尿中排出，引起暗褐色尿。因膽紅素進入腸道減少，則出