甘薯可溶性蛋白的提取、純化及胰蛋白酶抑制劑活性的研究.pdf

1、本文以甘薯為原料，比較了水、不同濃度的NaCl溶液和0.1M的NaOH溶液對甘薯可溶性蛋白的提取效果，結(jié)果發(fā)現(xiàn)不同溶劑對甘薯可溶性蛋白的提取率依次為0.1M NaOH溶液>水>不同濃度NaCl溶液，由這幾種蛋白提取液制得的蛋白粉的純度依次為水>不同濃度NaCl溶液>0.1M NaOH溶液。甘薯漿液的超濾濃縮倍率所制得的蛋白粉呈線性正相關(guān)(相關(guān)系數(shù)均為0.95，p=0.01)，隨著濃縮倍數(shù)的遞增，蛋白粉的純度也逐漸增加。 本文采用

2、了先過離子交換層析，再凝膠過濾層析的方法對甘薯可溶性蛋白Sporamin進性純化，結(jié)果表明：經(jīng)過DEAE-52離子交換纖維素純化的甘薯可溶性蛋白，對于胰蛋白酶的比抑制百分率為281.69﹪/mg，純化得率為14.32﹪，純化倍數(shù)為3.51倍；經(jīng)過Sephadex G-75葡聚糖凝膠過濾純化得到的Sporamin可以達到電泳純，它對于胰蛋白酶的比抑制百分率為513.73﹪/mg，純化得率為13.54﹪，純化倍數(shù)為6.40倍。 熱處

3、理會導(dǎo)致Sporamin的胰蛋白酶抑制劑活性的下降。80℃加熱會使Sporamin部分失活，但100℃Sporamin仍不會完全失活。Sporamin的胰蛋白酶抑制劑活性經(jīng)200MPa-600MPa壓強處理后不變，說明600MPa仍然沒有達到胰蛋白酶抑制劑變性的臨界壓力。但600MPa的加壓處理可以殺滅樣品中的微生物。通過對比熱壓處理前后的Sporamin的CD圖譜，發(fā)現(xiàn)熱壓都會導(dǎo)致Sporamin的結(jié)構(gòu)的變化。 從本文的研究可