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文檔簡介
1、蛋白質(zhì)錯(cuò)誤折疊和聚集會(huì)導(dǎo)致諸如阿爾茲海默癥和二型糖尿病等嚴(yán)重的慢性疾病。人胰島淀粉樣多肽(human islet amyloid polypeptide-hIAPP或Amylin)是在二型糖尿病患者的胰腺中發(fā)現(xiàn)的淀粉樣沉淀的主要成分。越來越多的實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)顯示人β細(xì)胞膜毒性與能夠加快聚集的hIAPP和細(xì)胞膜相互作用密切相關(guān)。但是由于實(shí)驗(yàn)方法在空間分辨和時(shí)間分辨上的局限性,對(duì)于hIAPP與細(xì)胞膜相互作用過程,尤其是相互作用的最初階段并不清楚,
2、分子動(dòng)力學(xué)模擬可以在原子尺度上給出二者相互作用的詳細(xì)過程,從而彌補(bǔ)實(shí)驗(yàn)方法的不足。本文中,作為了解hIAPP和膜相互作用的第一步,我們使用全原子動(dòng)力學(xué)(MD)模擬從原子水平研究了hIAPP和膜相互作用的最初階段,包括吸附、取向及hIAPP單體的構(gòu)象變化等。我們發(fā)現(xiàn)hIAPP單體很快的吸附到磷脂雙分子層上,對(duì)于帶負(fù)電的POPG磷脂雙分子膜,hIAPP的N端最先吸附是由于強(qiáng)烈的靜電相互作用,尤其是帶正電的氨基酸K1和R11起到了很大的作用。
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