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文檔簡介
1、蛋白質化學四、問答題1什么是蛋白質的一級結構?為什么說蛋白質的一級結構決定其空間結構?2什么是蛋白質的空間結構?蛋白質的空間結構與其生物功能有何關系?3舉例說明蛋白質的結構與其功能之間的關系。4蛋白質的α—螺旋結構有何特點?5蛋白質的β—折疊結構有何特點?6簡述蛋白質變性作用的機制。7什么是蛋白質的變性作用?蛋白質變性后哪些性質會發(fā)生改變?8蛋白質有哪些重要功能。9下列試劑和酶常用于蛋白質化學的研究中:CNBr、異硫氰酸苯酯、丹黃酰氯、
2、脲、6molLHCl、β巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個最適合完成以下各項任務?(1)測定小肽的氨基酸序列。(2)鑒定肽的氨基末端殘基。(3)不含二硫鍵的蛋白質的可逆變性;如有二硫鍵存在時還需加什么試劑?(4)在芳香族氨基酸殘基羧基側水解肽鍵。(4)在蛋氨酸殘基羧基側水解肽鍵。(5)在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側水解肽鍵。10分別指出下列酶能否水解與其對應排列的肽,如能,則指出其水解部位。肽酶(1)PheAr
3、gPro胰蛋白酶(2)PheMetLeu羧肽酶B(3)AlaGlyPhe胰凝乳蛋白酶(4)ProArgMet胰蛋白酶11用下列哪種試劑最適合完成以下工作:溴化氰、尿素、β巰基乙醇、胰蛋白酶、過酸、丹磺酰氯(DNSCl)、6molL鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸(異硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。(1)測定一段小肽的氨基酸排列順序(2)鑒定小于107克肽的N端氨基酸(3)使沒有二硫鍵的蛋白質可逆變性。如有二硫鍵,應加何種試劑?(4)水解由芳香族氨基
4、酸羧基形成的肽鍵(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽鍵(6)水解由堿性氨基酸羧基形成的肽鍵12扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。(1)在低pH時沉淀。(2)當離子強度從零逐漸增加時,其溶解度開始增加,然后下降,最后出現(xiàn)沉淀。(3)在一定的離子強度下,達到等電點pH值時,表現(xiàn)出最小的溶解度。用該緩沖液洗脫此柱,問這四種氨基酸將按何種順序洗脫?22何謂蛋白質的變性?哪些因素會導致蛋白質的變性?蛋白質變性的機理是什么?變性蛋白質
5、有何特征?舉例說明蛋白質變性的應用。23從Anfinsen的核糖核酸酶進行的變性與復性實驗可得到哪些結論?參考答案四、問答題參考答案1答:蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結構(即正確的空間構象)所需要的全部信息,所以一級結構決定其高級結構。2答:蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能??臻g結構與
6、蛋白質各自的功能是相適應的。3答:蛋白質的生物學功能從根本上來說取決于它的一級結構。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的屬性或所表現(xiàn)的性質。一級結構相同的蛋白質,其功能也相同,二者之間有統(tǒng)一性和相適應性。4答:(1)多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉,形成棒狀螺旋結構,每個螺旋含有3.6個氨基酸殘基,螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm。(2)α螺旋結構的穩(wěn)定主要靠鏈內氫鍵,每個氨基酸的N—H與前面第四個氨基酸的C=O形
7、成氫鍵。(3)天然蛋白質的α螺旋結構大都為右手螺旋。5答:β折疊結構又稱為β片層結構,它是肽鏈主鏈或某一肽段的一種相當伸展的結構,多肽鏈呈扇面狀折疊。(1)兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈(或肽段)側向聚集在一起,通過相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成的氫鍵連接成片層結構并維持結構的穩(wěn)定。(2)β折疊結構有平行排列和反平行排列兩種。(3)氨基酸之間的軸心距為0.35nm(反平行式)和0.325nm(平行式)。6答:維持蛋白質空間構象穩(wěn)定的
8、作用力是次級鍵,此外,二硫鍵也起一定的作用。當某些因素破壞了這些作用力時,蛋白質的空間構象即遭到破壞,引起變性,但共價鍵不破壞,即二硫健與肽鍵保持完好。7答:蛋白質變性作用是指在某些因素的影響下,蛋白質分子的空間構象被破壞,并導致其性質和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質變性后會發(fā)生以下幾方面的變化:(1)生物活性喪失;(2)理化性質的改變,包括:溶解度降低,因為疏水側鏈基團暴露;結晶能力喪失;分子形狀改變,由球狀分子變成松散結構,分子不對稱性
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