納米粒子與蛋白相互作用及環(huán)糊精與氨基酸包合作用的研究.pdf

1、一．血紅蛋白與金納米粒子相互作用的研究 在磷酸鹽緩沖體系中運用紫外一可見吸收光譜(UV-Vis)、熒光光譜、同步熒光光譜、圓二色光譜(CD)及傅立葉變換紅外光譜(FTIR)等手段，研究了血紅蛋白與金納米粒子的相互作用。實驗表明結(jié)果表明，血紅蛋白能吸附在金納米粒子的表面，使其520nm附近的特征等離子體共振吸收峰強度下降，峰位紅移．隨金納米粒子的濃度增大，血紅蛋白分子中Soret帶的吸收持續(xù)降低，說明金納米粒子可能使部分血紅素輔基

2、從它們的鍵腔中脫離出來．Stem-Volmer方程分析表明，金納米粒子靜態(tài)猝滅血紅蛋白的內(nèi)源熒光．由UV-Vis和熒光光譜的變化，計算血紅蛋白與金納米粒子的結(jié)合常數(shù)．同步熒光光譜的紅移說明，金納米粒子擾動血紅蛋白分子內(nèi)部的酪氨酸、色氨酸殘基所處的微環(huán)境，使之包埋于疏水腔中．?dāng)M合計算遠紫外CD數(shù)據(jù)發(fā)現(xiàn)，金納米粒子誘導(dǎo)血紅蛋白產(chǎn)生輕微的二級結(jié)構(gòu)改變，α-螺旋含量降低．FTIR光譜結(jié)果提示，血紅蛋白中半胱氨酸殘基的硫、羧基氧、酰胺及氨基酸殘基

3、中的氮原子與金納米粒子可能有表面鍵合作用． 二．血清蛋白與金納米粒子相互作用的研究用紫外一可見光譜和熒光光譜研究了金納米粒子與牛血清白蛋白(bovine serumalbumin，BSA)的相互作用。熒光研究表明，金納米粒子的增加引起B(yǎng)SA 345 nm處熒光有規(guī)律地猝滅。Stern-Volmer方程分析熒光猝滅機理發(fā)現(xiàn)，pH6.0體系為靜態(tài)猝滅。圓二色光譜研究表明，pH 6.0條件下金納米粒子濃度的增加引起B(yǎng)SA二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變

4、化，即螺旋結(jié)構(gòu)變松散：同步熒光光譜(△λ=15 nm和△λ=60 nm)分析金納米粒子對BSA芳香性氨基酸(Trp，Tyr)殘基微環(huán)境的變化，結(jié)果表明金納米粒子使所有這些芳香性氨基酸殘基微環(huán)境由疏水環(huán)境轉(zhuǎn)變?yōu)橛H水環(huán)境。 三．羥丙基-β-環(huán)糊精與L-色氨酸包和作用的研究通過光譜法和熱力學(xué)方法研究了羥丙基-β-環(huán)糊精與L-色氨酸的包和作用。隨羥丙基-β-環(huán)糊精的濃度增大，L-色氨酸的紫外強度、熒光強度增強，證明兩者非共價包結(jié)作用的存