多核鐵配合物通過水解途徑識別蛋白質(zhì)α螺旋.pdf

1、本文對多核鐵配合物通過水解途徑識別蛋白質(zhì)α螺旋進行了研究。文章首先運用紫外－可見光譜、圓二色光譜研究了兩種鐵配合物與蛋白質(zhì)相互作用中結(jié)構(gòu)的變化，從而推測出二者相互作用的機理。在Fe4與蛋白質(zhì)結(jié)合過程中，F(xiàn)e4的m2-O鍵發(fā)生斷裂，而蛋白質(zhì)的a螺旋減少，無規(guī)則卷曲增加。Fe2與蛋白質(zhì)結(jié)合過程中，與Fe2配位的Cl-被蛋白質(zhì)骨架上的羰基取代，并且產(chǎn)生了手性很強的新物質(zhì)，同時蛋白質(zhì)的a螺旋含量減少。文中對兩種鐵配合物與蛋白質(zhì)相互作用的機理進行

2、了詳細(xì)闡述。另外計算了四種蛋白質(zhì)人血紅蛋白Hb，牛血清白蛋白BSA，溶菌酶Lys，胰核糖核酸酶Rnase與Fe2或Fe4的結(jié)合常數(shù)和結(jié)合速率常數(shù)，并且得到了Fe4與蛋白質(zhì)結(jié)合需要的活化能。通過這一部分的實驗證明，兩種鐵配合物都可以和蛋白質(zhì)骨架發(fā)生直接配位，且優(yōu)先與a螺旋部位發(fā)生作用。另一方面，我們以五種蛋白質(zhì)Hb,BSA,Lys,Rnase,超氧化物歧化酶SOD為代表研究了在兩種鐵配合物作用下蛋白質(zhì)水解效率與蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的關(guān)系。在Fe

3、4作用下，無論是天然的還是部分變性蛋白質(zhì)的最大水解效率都與蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)有一定關(guān)系，即全a螺旋蛋白Hb,BSA的水解效率明顯高于其它三種蛋白質(zhì)。但是從整體上看，最大水解效率與a螺旋含量沒有直接對應(yīng)關(guān)系。在Fe2作用下，天然蛋白質(zhì)的最大水解效率與a螺旋含量沒有關(guān)系，而部分變性蛋白的最大水解效率與a螺旋幾乎呈線性關(guān)系。文中對產(chǎn)生這一系列現(xiàn)象的原因進行了解釋。我們還運用LC-MS檢測了Hb在Fe2作用下水解產(chǎn)生的小肽段，這直接證明了在Fe2作